6 Nucleinsäure

6.1 Bau der DNA

Lat. nucleus = Kern

a) Aufgabe:
Speicherung und Weitergabe von Information.

b) Aufbau:

Phosphorsäure:

Zucker: β-2-Desoxyribose:

 

D β-Ribose:

Basenpaarung: 

 

Namen: "Basen" ⇨ Aufgrund der vorhandenen Stickstoffatome (besitzen freie Elektronenpaare und sind somit Brönsted-Basen). 

 

DNA-Molekül:

vgl. Arbeitsblatt
- Leiterartig (gegenläufige Stränge)
- Z-P-Z-P (Zucker-Phosphat-Rückrat; sugar-phosphat-backbone)

 

• Esterverknüpfung
• Zucker: 3‘-5‘-C-Atom der Pentose
• Zucker ist noch mit Base verknüpft 1‘-C-Atom
• Base sind über H-Brücken miteinander verknüpft.
• schraubenförmig zur Doppelhelix verdreht
• antiparallele –Stränge

6.2 DNA – RNA

Aufbau der RNA wie die DNA mit folgeden Unterschieden: 

• einsträngig
• Ribose (durch die 2. Hydroxylgruppe lässt sich RNA leichter hydrolysieren).
• statt Thymin kommt Uracil vor
• kürzer

Folgendes nur bei viel Zeit.

6.3 Replikation

= identische Verdopplung der DNA ⇨Übertragung auf Tochterzellen
⇨ jeder Halbstrang liefert Information für Tochterstrang
Semikonservative Verdopplung

6.4 Mutation

z.B.
= Änderung der Basen der DNA
⇨ Erhöhung der Variabilität
⇨ Voraussetzung für Evolution

Viele Schäden können durch Reperaturenzyme beseitigt werden

Mutation durch:
- Energiereiche Strahlung
- Mutagene Stoffe

6.5 Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese

Merkmale werden als „Gene“ gespeichert.

Gene ⇨ Enzym ⇨ Stoffwechselreaktion ⇨ Merkmal

Gen: DNA-Abschnitt mit Vollständiger Information für Ausbildung eines Polypeptids.

 

6.5.1 Genetischer Code

Ein Gen enthält die Bauanleitung oder den Code für eine bestimmte Aminosäuresequenz, welche wiederum den räumlichen Aufbau und die Funktion des Proteins beeinflusst.
Die Gene stellen sozusagen die Sprache dar. Aber es gibt nur 4 unterschiedliche Basen; das GEN-Alphabet hat also nur 4 Buchstaben. Wie können trotzdem damit die 20 unterschiedlichen AS „kodiert“ werden?
LF: Basen stellen „Buchstaben“ dar. Benutze ich pro Wort nur einen Buchstaben (eine Base), so habe ich damit 4 unterschiedliche Wörter.

A, T, C, G Anzahl = 4¹ = 4

Benutze ich 2 Buchstaben für ein Wort, wie viele Möglichkeiten habe ich dann?
AA, AT, AC, AG, TT, TA, TC, TG, CA, CT, CC, CG, GA, GT, GC, GT Anzahl = 4² = 16

 

Bei 3 Buchstaben (=Basen): 4³ = 64

„Drei-Nukleotid-Wörter“ (= Triplett) ergeben die genetische Anweisung für eine Aminosäure. Eine solche Basen-Dreiergruppe der Boten-RNA (m-RNA) bezeichnet man als Codon. Diese Zuordnung gilt bei allen Lebewesen (bzw. Organismenarten) ⇨„Universalität des Codes“

 

Kurzübersicht zur Transkription und Translation (nicht ABI-Relevant). 

 

 

 

 

5.3.11 Enzyme

= griech. Zymen = Hefe, Sauerteig
= Fermente (lat. Fermentum = Gärung)

Technische Bedeutung:
Hefe: Teigherstellung, Alkohol,
Essig,
Glucose (aus Stärke),
Käseproduktion
Waschmittel/Reinigungsmittel (Abbau von Fetten und Eiweißen

Substrate: Stoffe, auf die Enzyme einwirken

Namensbildung:

1. Substrat + ~ase: Bsp. Amylase ⇨ spaltet Amylose
2. Reaktionstyp + ~ase: Glucoseoxidase ⇨ oxidiert Glucose
3. Trivialnamen: Pepsin: Spaltet Proteine

Molekülbau:

• Globuläre Proteine
• Proteide sind vorhanden: Proteine + Cofaktor (nicht Protein: Metallionen, Vitaminmoleküle)
• „aktives Zentrum“ = Bindungsstelle für bestimme Substratmoleküle ⇨ Schlüssel-Schloss-Prinzip = Substratspezifität.

Wirkungsweise:
Aktive Zentren orientieren Reaktionspartner so zueinander, dass sie miteinander reagieren können.

Denaturierung:
T-Erhöhung, pH-Änderung, Schwermetallionen ⇨ räumliche Änderung des aktiven Zentrums ⇨ Aktivität wird eingeschränkt/aufgehoben.

Kopplung von Reaktionen:
Viele Reaktionen sind endergonisch (bsp. Verknüpfung von AS) ⇨ Verknüpfung gleichzeitig exergonische Reaktionen Prozesse (Bsp. Spaltung von ATP) ⇨ viele Enzyme besitzen zusätzlich Bindungsstellen für ATP.

WH:
Exergonisch = ΔG < 0 ⇨ läuft freiwillig ab.
Gibbs-Helmholtz-Gleichung: ΔG = ΔH – T ∙ ΔS

 

 

5.3.4 Primärstruktur = Aminosäuresequenz

= Abfolge der Aminosäuren ⇨ bestimmt die Eigenschaften des Proteinmoleküls.

Frage: Wie viele Kombinationsmöglichkeiten gibt es, wenn ein Protein 129 besitzt? 

Antwort: 20¹²⁹

5.3.5 Sekundärstruktur 

= H-Brücken führen zu α-Helix oder β-Faltblattstruktur

H-Brücke zwischen dem positivierten H-Atom der Aminogruppe und dem Sauerstoff der Carboxylgruppe der Peptidkette.

α-Helix:

• die AS sind schraubenförmig so aufgerollt, dass die CO - Gruppe der 4. AS der NH - Gruppe der 1. AS benachbart steht.
• rechtsgängig
• innermolekularen H-Brücken
• bevorzugt bei großen Aminosäurereste
• Beispiel α-Keratin der Haare

β-Faltblattstruktur: 

• mehrere Peptidketten nebeneinander, wie mehrfach gefaltetes Blatt
• nur bei kleinen Aminosäureresten
• Bsp. Seide

Merke: Die regelmäßige, räumliche Anordnung der Peptidketten, die durch H - Brücken innerhalb einer oder zwischen mehreren Ketten zustande kommt, bezeichnet man als Sekundärstruktur.

Zufallsknäuel

• bei sehr großen Resten, die eine regelhafte Anordnung verhindern

 

5.3.6 Tertiärstruktur

Räumliche Anordnung eines Proteinmoleküls.
Die Peptidketten werden unter Erhaltung ihrer Sekundärstruktur durch Bindungen die von den Aminosäureresten ausgehen in charakteristischer Weise „verknäuelt“.

1. Disulfidbrücken: Atombindungen durch Verknüpfung zweier Cysteinreste
2. Wasserstoffbrücken
3. Ionenbindungen zwischen funktionellen Resten
4. Van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Resten

5.3.7 Quartärstruktur

Protein besteht aus mehreren Polypeptidketten; bildet eine Funktionseinheit.

 

5.3.8 Denaturierung

Zerstörung von Tertiär- bzw. Quartärstruktur durch Störung der Bindungsverhältnisse. Führt häufig zu starker Abnahme der Wasserlöslichkeit, meist irreversibler Prozess.

Faktoren, die zur Änderung der Konformation führen können:

• pH-Wert
• Salzkonzentrationen
• Temperaturen
• Lösungsmittel (polare  unpolar)  das innere kehrt sich nach außen
• Schwermetalle
• UV-Strahlung

Zerstörung von Tertiär- bzw. Quartärstruktur durch Störung der Bindungsverhältnisse. Führt häufig zu starker Abnahme der Wasserlöslichkeit, meist irreversibler Prozess.

 

5.3.9 Skleroproteine und Sphäroproteine

5.3.10 Proteide

⇨ Neben Proteinanteile noch andere Gruppen, die nicht aus AS aufgebaut sind. Bsp. Hämoglobin
⇨ Glycoproteide: Nichtproteinanteil = Kohlenhydrat
⇨ Lipoproteide: Nichtproteinanteil = Fettmoleküle