5.1.7 Isoelektrischer Punkt
Leitfähigkeitstitration = Konduktometrie
Problem: Wie verhalten sich die drei Glycin-Lösungen mit unterschiedlichen pH-Wert beim Leitfähigkeitsversuch?
Versuch: Leitfähigkeitsmessungen mit folgenden drei Lösungen:
- 40 mL Glycin-Lösungen (c = 0,1 mol/L) + 20 mL Salzsäure (c = 1 mol/L)
- 40 mL Glycin-Lösungen (c = 0,1 mol/L) + 20 mL Natronlauge (c = 1 mol/L)
- 60 mL Glycin-Lösung (c = 0,1 mol/L)
Ergebnis: Von den 3 untersuchten Glycin-Lösungen leiten die alkalische und saure Lösung den elektrischen Strom. Die wässrige Glycin-Lösung (pH-Wert ca. 6,0) zeigt (fast) keine Leitfähigkeit.
Isoelektrischer Punkt: Der pH-Wert bei dem eine Aminosäure ihre minimalste elektrische Leitfähigkeit zeigt, ist der isoelektrische Punkt (IEP). Die Konzentration an Zwitterionen hat hier ein Maximum erreicht.
Leitfähigkeit der verschiedenen Ionen:
| Ionensorte | Leitfähigkeit bei 25°C in S∙cm²/mol |
| H₃O⁺ (aq) | 350 |
| OH⁻ (aq) | 198 |
| Na⁺ (aq) | 50 |
| Cl⁻ (aq) | 76 |
Bsp.: Titration einer Salzsäure mit Natronlauge
Die Leitfähigkeit Κ setzt sich additiv aus den Einzelleitfähigkeiten aller vorhandenen Ionen zusammen. Bei Oxonium- und Hydroxid-Ionen „klappen dabei H-Brücken um“.
Dissoziation der gelösten Stoffe, die im elektrischen Feld
wandern, abhängig von:
- Anzahl der Ionen (Konzentration)
- Anzahl der Elementarteilchen pro Ion
- Wanderungsgeschwindigkeit ( Natur der Ionen, Größe der Solvathülle, Viskosität des Lösungsmittels, Feldstärke)
- Polarität des Lösungsmittels
- Temperatur
Den Äquivalenzpunkt findet man durch Extrapolation (niedrigster Leitfähigkeitswert)
5.1.6 Aminosäure sind Ampholyte
Aminosäuren können sowohl als Brønsted-Säuren als auch als Brønsted-Basen reagieren.
Die hinzugefügten Oxonium- und Hydroxid-Ionen werden abgefangen. Der pH-Wert verändert sich kaum. Aminosäuren besitzen Pufferwirkung.
1. Wendepunkt
50 % 50 %
pKS1 = 2,34
Für jede Aminosäure gibt es einen pH-Wert, bei dem sie im elektrischen Feld nicht wandert. Diesen pH-Wert bezeichnet man als isoelektrischen Punkt. Bei diesem Punkt liegen praktisch nur die Zwitterionen vor. Der isoelektrische Punkt bei Glycin liegt bei pH 6,0 (2. Wendepunkt).
3. Wendepunkt
50 % 50 %
pKS2 = 9,77
5 Proteine
5.1 Aminosäure
5.1.1 Vorkommen
Die Aminosäuren kommen im pflanzlichen und tierischen Organismus frei und gebunden vor. Aminosäuren sind Bauelemente der Eiweißstoffe (Proteine).
5.1.2 Funktionelle Gruppen
Aminosäuren enthalten (formal) Amino- und Carboxyl-Gruppen.
5.1.3 Aminoessigsäure (Glycin)
[1819 entdeckt]
Fischer-Projektion
L-Glycin α-L-Aminosäuren
Merke: Alle Aminosäuren, die in Proteinen gefunden werden, besitzen die L-Konfiguration. Weiterhin steht die Aminogruppe bei allen Aminosäuren, die aus natürlich vorkommenden Proteinen gewonnen werden, am α-C-Atom (2-Aminocarbonsäuren sind α-Aminsäuren).
Enantiomere (optische Antipoden) Verhalten sich wie Bild und Spiegelbild
5.1.4 Gleichgewicht
Aminosäureform Zwitterionenform
Die Zwitterionenform wird begünstigt:
- im Kristall (100 %) durch höhere Gitterenergie;
- in wässriger Lösung (99%) durch höhere Hydrationsenergie
Für das Vorliegen der Zwitterionenform im Kristall spricht u.a. der abnorm hohe Schmelzpunkt von Glycin (bei 230 °C unter Zersetzung).
Zum Vergleich die Schmelzpunkte von:
Chloressigsäure: 62°C
Hydroxyessigsäure: 78°C
5.1.5 Herstellung von Glycin aus Chloressigsäure + Ammoniak
In der 1. Stufe wird Chloressigsäure deprotoniert:
Das entstandene Anion reagiert mit dem überschüssigen Ammoniak weiter:
